La síntesis química de proteínas apoya la investigación biomédica a través de la producción de proteínas (por ejemplo, post-traslacionalmente proteínas modificadas , proteínas circulares, imagen de espejo proteinas ) que no puede obtener fácilmente a través de tecnología recombinante ^1–3 . La estrategia más exitosa para la síntesis química de proteínas ha demostrado ser la condensación de péptidos no protegidos en tampones acuosos mediante un quimioselectivo reacción, a saber, ligadura química nativa, que fue desarrollada por kent y colaboradores ^4,5 . Este método se basa en el uso de péptidos tioésteres como intermediarios clave, que se pueden preparar con éxito a través de Boc fase sólida síntesis de péptidos (SPPS) ⁶ . No obstante, el Boc El método no suele ser adecuado para hacer segmentos de proteínas que porten sensibles a los ácidos modificaciones (por ejemplo, grupos fosforilo y glicosilo ). Además, el uso de hf altamente corrosivo (hidrógeno fluoruro) para la desprotección global en el Boc el método puede ser un peligro operacional ^7–9 .

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